簡單生物體的細(xì)胞，如細(xì)菌，以及人類細(xì)胞都被一層膜包圍，它可以完成各種任務(wù)，包括保護細(xì)胞免受壓力。在一個聯(lián)合項目中，來自美因茨約翰內(nèi)斯古騰堡大學(xué) (JGU) 和 Forschungszentrum Jülich 的團隊，以及杜塞爾多夫海因里希海涅大學(xué) (HHU) 的參與，現(xiàn)已發(fā)現(xiàn)在細(xì)菌中發(fā)現(xiàn)的一種膜蛋白與一組蛋白質(zhì)具有相似的結(jié)構(gòu)和功能它們負(fù)責(zé)重塑和重建人體細(xì)胞膜。這兩個蛋白質(zhì)組之間的聯(lián)系以前是未知的。該團隊的研究工作最近發(fā)表在著名期刊《細(xì)胞》上。
PspA 在細(xì)菌應(yīng)激反應(yīng)中起關(guān)鍵作用
大約 30 年前，噬菌體休克蛋白 (Psp) 系統(tǒng)在細(xì)菌中被發(fā)現(xiàn)。當(dāng)時，它被確定為大腸桿菌對被稱為噬菌體的特殊病毒感染的反應(yīng)。后來很明顯，它保護細(xì)胞膜的功能超過了對噬菌體感染的特異性反應(yīng)。滲透壓力、熱量、細(xì)胞毒素或膜包膜缺陷也會引發(fā)壓力反應(yīng)。
“今天，我們知道 Psp 系統(tǒng)會響應(yīng)多種類型的膜應(yīng)力而被激活。然而，一些分子細(xì)節(jié)仍然令人費解，”JGU 膜蛋白組負(fù)責(zé)人 Dirk Schneider 教授解釋說。“這就是為什么我們決定仔細(xì)研究 Psp 系統(tǒng)的核心蛋白。”他最近與他的團隊一起發(fā)現(xiàn)了 Psp 代表 IM30 如何在細(xì)胞膜上形成保護性地毯狀結(jié)構(gòu)以應(yīng)對膜應(yīng)力。
在他們的新工作中，科學(xué)家們仔細(xì)研究了噬菌體休克蛋白 A (PspA)，它在 Psp 系統(tǒng)中起著關(guān)鍵作用。具體來說，通過使用冷凍電子顯微鏡，可以看到 PspA 如何形成長的螺旋形管，可以將生物膜包裹在內(nèi)腔中。高分辨率圖像現(xiàn)在首次顯示了 PspA 如何局部溶解單個膜，然后將它們重塑為更大的單元，甚至介導(dǎo)新膜結(jié)構(gòu)的形成。
“數(shù)千個 PspA 構(gòu)建塊可以組裝成大型螺旋結(jié)構(gòu)。因此，它們是我們冷凍電子顯微結(jié)構(gòu)分析的理想研究對象，”來自 Forschungszentrum Jülich 和 HHU Düsseldorf 的 Carsten Sachse 教授說。這些研究是在 Jülich 與 Benedikt Junglas 博士一起進行的，Benedikt Junglas 博士曾是 JGU 的 Dirk Schneider 教授的博士生。在 Ernst Ruska-Centre for Microscopy and Spectroscopy with Electrons (ER-C)，F(xiàn)orschungszentrum Jülich 運行著一些歐洲最強大的電子顯微鏡，以及最近用于研究速凍生物樣品的冷凍顯微鏡。
標(biāo)簽： 細(xì)菌
免責(zé)聲明：本文由用戶上傳，如有侵權(quán)請聯(lián)系刪除！