過去已經(jīng)推測了一些藻類酶如何在制氫中實現(xiàn)高質(zhì)子轉(zhuǎn)移率。來自波鴻魯爾大學(xué)的Martin Jinkler博士、Jifu Duan博士、Eckhard Hofmann教授、Thomas Happe教授和來自柏林自由大學(xué)的同事追蹤質(zhì)子途徑到達[FeFe]-氫酶的活性中心。他們的發(fā)現(xiàn)可能使科學(xué)家能夠創(chuàng)造這種高效但脆弱的生物催化劑的穩(wěn)定化學(xué)復(fù)制品。研究人員于2018年11月9日在《自然通訊》雜志上發(fā)表了他們的報告。
傳輸路徑帶來獨特的效率。
在它們的催化中心，氫化酶從兩個質(zhì)子和兩個電子產(chǎn)生分子氫(H2)。他們從周圍的水中提取這一過程所需的質(zhì)子，并通過傳輸鏈將其轉(zhuǎn)移到催化核心。通過氫化酶的確切質(zhì)子途徑是未知的。“這種轉(zhuǎn)移途徑是一個謎，對于理解輔因子和蛋白質(zhì)之間的相互作用至關(guān)重要，這就是為什么生物催化劑比產(chǎn)生氫氣的化合物更有效，”這項研究的作者之一馬丁溫克勒博士解釋說。來自RUB的光生物技術(shù)研究小組。
酶變體的結(jié)構(gòu)被解碼
為了找出哪些氫化酶成分與質(zhì)子轉(zhuǎn)移有關(guān)，研究人員分別對它們進行了替換。它們用功能相似的氨基酸或功能失調(diào)的氨基酸來代替每一個。因此，產(chǎn)生了兩種不同氫化酶的22種變體。隨后，研究人員從不同方面比較了這些變體，包括它們的光譜特征和酶活性?！巴ㄟ^X射線結(jié)構(gòu)分析解決的12種蛋白質(zhì)變體的分子結(jié)構(gòu)被證明特別有用，”Winkler說。
無功能氨基酸關(guān)閉氫化酶。
根據(jù)研究人員改變氫化酶的位置和模式，制氫效率下降或完全停止。馬丁溫克勒說：“因此，我們已經(jīng)確定了為什么一些變體在酶活性上受到嚴重破壞，以及為什么其他變體幾乎沒有受到任何破壞——“每個人都希望如此”。
被取代的氨基酸越靠近催化中心，氫化酶就越不能補償這些修飾。如果敏感位置沒有嵌入功能部件，則停止制氫?！爱a(chǎn)生的狀態(tài)類似于質(zhì)子應(yīng)力引起的過飽和，質(zhì)子和氫同時被引入氫化酶，”馬丁溫克勒解釋說?！霸谖覀兊捻椖窟^程中，我們第一次能夠穩(wěn)定和分析我們在實驗中遇到的這種高度瞬態(tài)?！?
有價值的基線信息
這項研究使得將單個氨基酸的功能分配給[FeFe]氫化酶的酶組的質(zhì)子轉(zhuǎn)移途徑成為可能?！按送?，它還提供了關(guān)于氧化還原活性的蛋白質(zhì)質(zhì)量轉(zhuǎn)移的分子機制及其結(jié)構(gòu)要求的有價值的信息，”Thomas Happe總結(jié)道。
基金
該項目由大眾汽車基金會、中國獎學(xué)金委員會和RESOLV卓越集群(EXC 1069)資助。
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