科學(xué)家們揭示了一種參與廣泛細(xì)胞過(guò)程的關(guān)鍵蛋白質(zhì)的內(nèi)部工作原理——可能為更好、毒性更低的抗癌藥物鋪平道路。
研究人員使用獲得諾貝爾獎(jiǎng)的顯微鏡技術(shù)，揭示了端錨聚合酶蛋白如何通過(guò)自組裝成 3D 鏈狀結(jié)構(gòu)來(lái)開(kāi)啟和關(guān)閉自身。
他們的研究發(fā)表在《自然》雜志上，揭示了對(duì)難以捉摸但重要的端錨聚合酶蛋白的關(guān)鍵結(jié)構(gòu)見(jiàn)解，該蛋白在幫助驅(qū)動(dòng)腸癌方面發(fā)揮著特別重要的作用。
倫敦癌癥研究所的科學(xué)家們相信，他們的研究將為新型癌癥治療打開(kāi)大門(mén)，這種治療可以比目前更精確地控制端錨聚合酶，而且副作用更少。
這一基本發(fā)現(xiàn)可能對(duì)治療各種癌癥以及糖尿病和炎癥、心臟和神經(jīng)退行性疾病產(chǎn)生影響。
該研究主要由英國(guó)癌癥研究所、惠康和癌癥研究所 (ICR) 資助，ICR 本身就是一個(gè)慈善機(jī)構(gòu)和研究所。
Tankyrase 是一種重要的蛋白質(zhì)，支持“Wnt 信號(hào)”——這種信號(hào)對(duì)身體維持干細(xì)胞和進(jìn)行細(xì)胞分裂和發(fā)育等過(guò)程至關(guān)重要，但如果不受控制，可能會(huì)引發(fā)腸癌等。Tankyrase 還控制對(duì)癌癥至關(guān)重要的其他細(xì)胞功能，例如維持染色體末端，即端粒。
與來(lái)自同一“PARP 家族”的 PARP1 蛋白不同，tankyrase 仍然知之甚少。雖然阻斷 PARP1 的藥物已經(jīng)進(jìn)入臨床，但科學(xué)家們?nèi)匀徊煌耆斫舛隋^聚合酶是如何啟動(dòng)的，它是如何發(fā)揮作用的，或者如何在不導(dǎo)致不良副作用的情況下阻斷它。
在這項(xiàng)研究中，科學(xué)家們首次將 PARP1 的激活機(jī)制與端錨聚合酶相提并論。他們認(rèn)為，與 PARP1 類(lèi)似，tankyrase 通過(guò)被招募到特定位點(diǎn)并“自組裝”、聚集和改變其 3D 結(jié)構(gòu)來(lái)激活自身并發(fā)揮其功能。
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