在康斯坦茨大學(xué) NMR 光譜實(shí)驗(yàn)室的小管中，對枯草芽孢桿菌的冷休克蛋白 B 施加 3,000 bar 的壓力。這大約是海洋最深處水壓的三倍。壓力如此之大，以至于這種高度動(dòng)態(tài)的蛋白質(zhì)顯示出在正常壓力下不會(huì)足夠明顯的結(jié)構(gòu)特征。
但為什么科學(xué)家要施加如此高的壓力，而在自然條件下，我們星球上的其他任何地方都不會(huì)出現(xiàn)這種情況呢?答案是：研究在正常條件下難以觀察到的波動(dòng)性過程和特性。
康斯坦茨大學(xué)的弗雷德里克·伯納 (Frederic Berner) 解釋說：“這種高壓使我們能夠看到在 1 bar 下確實(shí)存在的狀態(tài)，但我們只能在 3,000 bar 下直接觀察到。”從字面上看，“在高壓下”，博士研究員研究由其結(jié)構(gòu)決定的蛋白質(zhì)的特性，以及結(jié)構(gòu)的變化如何影響其特性。
在 Michael Kovermann 領(lǐng)導(dǎo)的康斯坦茨大學(xué)物理化學(xué)和核磁共振研究小組中，他最近實(shí)施了一種新方法，可以在 3,000 bar 的壓力下分析蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)特性，并盡可能減少周圍效應(yīng)的影響。
兩位研究人員現(xiàn)在在《Angewandte Chemie 國際版》雜志上展示了他們的新方法。
蛋白質(zhì)：結(jié)構(gòu)如何影響其特性
蛋白質(zhì)是生命的基本組成部分。它們由氨基酸鏈組成，其三維結(jié)構(gòu)可以呈現(xiàn)多種形式。它們的“折疊”方式與長紙帶可以折疊成不同的形狀相同。
蛋白質(zhì)的功能特性在很大程度上取決于它的折疊，因此相同的蛋白質(zhì)可以在細(xì)胞中產(chǎn)生非常不同的作用，具體取決于它的折疊形式。 “對于蛋白質(zhì)來說，重要的是它們的結(jié)構(gòu)，而結(jié)構(gòu)又與功能相關(guān)。如果你想確定生化機(jī)制，你需要有關(guān)它們結(jié)構(gòu)的信息，”伯納說。
科學(xué)家們的目標(biāo)是捕捉“純”形式的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的特性——盡可能不受環(huán)境影響。然而，由于兩個(gè)原因，這并不那么容易：首先，幾乎總是與蛋白質(zhì)周圍的溶劑及其分子鏈的相鄰部分發(fā)生相互作用。
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