巴西里約熱內(nèi)盧聯(lián)邦大學(xué)(UFRJ)的研究人員發(fā)現(xiàn)，離子病毒的蛋白質(zhì)與DNA之間的相互作用，可能是導(dǎo)致蛋白質(zhì)中形成淀粉樣聚集體，出現(xiàn)克羅伊茨費爾特-雅各布病等神經(jīng)退行性疾病的原因。自發(fā)性腦病。這項研究今天發(fā)表在FASEB雜志上。
在UFRJ教授Yraima Cordeiro和Anderson Pinheiro的領(lǐng)導(dǎo)下，科學(xué)家發(fā)現(xiàn)病毒蛋白(PrP)經(jīng)歷了液-液分離，而這種機制是由一些DNA序列精確控制的。在一個類似于油滴分散在油水乳液中的過程中，DNA使PrP形成液滴，液滴變成凝膠甚至固體。他們還觀察到，這些特征取決于DNA適體的構(gòu)型(發(fā)夾或延伸構(gòu)型)和蛋白質(zhì)-核酸相互作用的化學(xué)計量。
液滴變成固態(tài)的過程可以解釋解釋蛋白(稱為淀粉樣聚集體)的異常和不可逆團塊的形成。這些結(jié)構(gòu)對大腦有毒，并與傳染性海綿狀腦病有關(guān)，如克雅氏病和牛海綿狀腦病(BSE)，通常稱為瘋牛病。淀粉樣聚集體與疾病之間的關(guān)系已經(jīng)為人所知，但這些結(jié)構(gòu)是如何形成的仍不清楚。這項研究的見解可能有助于回答這個問題。
這項研究的主要發(fā)現(xiàn)激發(fā)了病毒蛋白質(zhì)結(jié)合核酸的特性，其結(jié)合方式與引起其他神經(jīng)退行性疾病的眾所周知的蛋白質(zhì)相似。這為通過選擇特定的脫氧核糖核酸序列來控制或防止細胞器變成無功能的凝膠和固體而靶向疾病開辟了可能性。
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