tau 蛋白在阿爾茨海默病 (AD) 患者的大腦中以異常形狀積聚，但 tau 蛋白錯(cuò)誤折疊和聚集的早期步驟尚不清楚。
由馬薩諸塞州總醫(yī)院 (MGH) 和波士頓兒童醫(yī)院的研究人員領(lǐng)導(dǎo)的一個(gè)團(tuán)隊(duì)最近使用先進(jìn)的蛋白質(zhì)組學(xué)方法來(lái)鑒定可能參與這些起始步驟的新的可溶性 tau 形式。
在發(fā)表在《Brain》雜志上的研究中，資深作者 Bradley T. Hyman(醫(yī)學(xué)博士、博士)和 Judith A. Steen(博士)及其同事使用包括質(zhì)譜在內(nèi)的方法來(lái)評(píng)估各種形式的與健康對(duì)照組的樣本相比，AD 患者的腦組織樣本中存在 tau 蛋白。
質(zhì)譜法測(cè)量樣品中分子的質(zhì)荷比，以確定其結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)。
實(shí)驗(yàn)表明，在 AD 患者的大腦中，可溶性 tau 蛋白并不存在于經(jīng)典 tau 蛋白聚集體中，但具有許多相同的毒性特性。
第一作者 Mukesh Kumar 博士通過(guò)質(zhì)譜對(duì)這種形式的 tau 蛋白進(jìn)行了表征。波士頓兒童 FM 柯比神經(jīng)生物學(xué)中心 Steen 實(shí)驗(yàn)室的研究表明，它與阿爾茨海默病中發(fā)現(xiàn)的不溶性 tau 在分子水平上的聚集相似，但似乎是其形式。
在醫(yī)學(xué)上，forme fruste(法語(yǔ)術(shù)語(yǔ)，意思是“原始或未完成的形式”)是臨床病癥的非典型或減弱的表現(xiàn)。
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